Diidrodipicolinato sintase

Diidrodipicolinato sintase (EC 4.3.3.7), 4-hidróxi-tetraidrodipicolinato sintase, ácido diidrodipicolínico sintase, L-aspartato-4-semialdeído hidro-liase (adição de piruvato e ciclização), dapA (gene)) é uma enzima com o nome sistemático L-aspartato-4-semialdeído hidro-liase (adição de piruvato e ciclização; formação de (4S)-4-hidroxi-2,3,4,5-tetraidro-(2S)-dipicolinato).[1][2][3][4] Esta enzima catalisa a seguinte reação química:

piruvato + L-aspartato-4-semialdeído (2S,4S)-4-hidróxi-2,3,4,5-tetraidrodipicolinato + H2O
4-hidróxi-tetraidrodipicolinato sintase
Diidrodipicolinato sintase
Homotetrâmero de diidrodipicolinato sintase, Vitis vinifera
Indicadores
Número EC 4.3.3.7
Número CAS 9055-59-8--
Bases de dados
IntEnz IntEnz
BRENDA BRENDA
ExPASy NiceZyme
KEGG KEGG
MetaCyc via metabólica
PRIAM PRIAM
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO


Família diidrodipicolinato sintase
Diidrodipicolinato sintase
Estrutura cristalina de diidrodipicolinato sintase dapa-2 (ba3935) de Bacillus anthracis a resolução de 1.94a.
Indicadores
Símbolo DHDPS
Pfam PF00701
InterPro IPR002220
PROSITE PDOC00569
SCOP 1dhp
CDD cd00950

A reação ocorre em três etapas consecutivas.

Função

Esta enzima pertence à família das liases, especificamente as amina-liases, que clivam as ligações carbono-nitrogênio. 4-Hidróxi-tetraidrodipicolinato sintase é a enzima chave na biossíntese de lisina via a rota diaminopimelato de procariotas, alguns phycomycetes e plantas superiores. A enzima catalisa a condensação de L-aspartato-beta-semialdeído e piruvato a ácido 4-hidróxi-tetraidropicolínico via um mecanismo ping-pong no qual piruvato se liga à enzima formando uma base de Schiff com um resíduo lisina.[5]

Referências
  1. Yugari, Y; Gilvarg, C (Dezembro 1965). «The condensation step in diaminopimelate synthesis». The Journal of Biological Chemistry. 240 (12): 4710–6. PMID 5321309. doi:10.1016/S0021-9258(18)97013-4Acessível livremente
  2. Blickling, S; Renner, C; Laber, B; Pohlenz, HD; Holak, TA; Huber, R (Jan 1997). «Reaction mechanism of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase investigated by X-ray crystallography and NMR spectroscopy». Biochemistry. 36 (1): 24–33. PMID 8993314. doi:10.1021/bi962272d
  3. Devenish, SR; Blunt, JW; Gerrard, JA (Jun 2010). «NMR studies uncover alternate substrates for dihydrodipicolinate synthase and suggest that dihydrodipicolinate reductase is also a dehydratase». Journal of Medicinal Chemistry. 53 (12): 4808–12. PMID 20503968. doi:10.1021/jm100349s
  4. Soares da Costa, TP; Muscroft-Taylor, AC; Dobson, RC; Devenish, SR; Jameson, GB; Gerrard, JA (Jul 2010). «How essential is the 'essential' active-site lysine in dihydrodipicolinate synthase?». Biochimie. 92 (7): 837–45. PMID 20353808. doi:10.1016/j.biochi.2010.03.004
  5. Mirwaldt, C; Korndörfer, I; Huber, R (fevereiro de 1995). «The crystal structure of dihydrodipicolinate synthase from Escherichia coli at 2.5 A resolution». Journal of Molecular Biology. 246 (1): 227–39. PMID 7853400. doi:10.1006/jmbi.1994.0078
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