Paxilina

Paxilina
	PaxilinaPDB 1KKY
Indicadores
Símbolo	PXN
Símbolos alt.	FLJ16691
Entrez	5829
OMIM	602505
RefSeq	NP_001074324
UniProt	P49023
Outros dados
Locus	Cr. 12 120.65 – 120.7 Mb
Estruturas disponíveis
PDB	1KKY, 1KL0, 1OW6, 1OW7, 1OW8, 2K2R, 2O9V, 2VZD, 2VZG, 2VZI, 3GM1, 3PY7, 3RQE, 3RQF, 3RQG, 3U3C, 3U3F, 4EDN

A paxilina é uma proteína que funciona como proteína adaptadora na transdução de sinais e foi descoberta em 1990, à qual lhe foi dada o nome em inglês de paxillin, do latim paxillus, que significa "pequeno poste"[1] (não confundir com o alcaloide neurotóxico, em inglês denominado paxilline).[2] A paxilina tem 68 kDa e está localizada no citoplasma nos pontos onde a célula se une à matriz extracelular formando de aderências focais.[3] A região C-terminal da paxilina contém quatro domínios LIM servem para que a paxilina se una às adesões focais. Acredita-se que nas adesões focais seja estabelecida uma associação direta com a cauda citoplasmática beta-integrina. A região N-terminal da paxilina é rica em sítios de interação proteína-proteína. São várias as proteínas que se ligam à paxilina e entre elas estão proteína-tirosina quinases, como a Src e a quinase de adesão focal (FAK), proteínas estruturais, como a vinculina e actopaxina, e reguladores da organização da actina, como o COOL/PIX e PKL/GIT. A paxilina é fosforilada na tirosina pela FAK e Src, depois da sua ligação com integrinas ou a estimulação por fatores de crescimento, criando sítios de ligação para a proteína adaptadora Crk.[4] A paxilina ajuda a recrutar moléculas no complexo de transdução de sinais do qual faz parte, facilitando a recepção de estímulos externos que modulam diversos processos celulares, e intervindo assim na adesão celular, mobilidade e crescimento de células.[3]

Referências

OMIM Paxillin
Turner, C. E., Glenney, J. R., Jr. & Burridge, K. Paxillin: a new vinculin-binding protein present in focal adhesions.
Turner CE (1998). «Paxillin.». Int. J. Biochem. Cell Biol. 30 (9): 955–59. PMID 9785458. doi:10.1016/S1357-2725(98)00062-4
«From the Cell Migration Knowledgebase». Consultado em 20 de junho de 2016. Arquivado do original em 25 de julho de 2011

Bibliografia

Panetti TS (2002). «Tyrosine phosphorylation of paxillin, FAK, and p130CAS: effects on cell spreading and migration.». Front. Biosci. 7: d143–50. PMID 11779709. doi:10.2741/panetti
Rose DM, Han J, Ginsberg MH (2003). «Alpha4 integrins and the immune response.». Immunol. Rev. 186: 118–24. PMID 12234367. doi:10.1034/j.1600-065X.2002.18611.x
Salgia R; Uemura N; Okuda K; et al. (1996). «CRKL links p210BCR/ABL with paxillin in chronic myelogenous leukemia cells». J. Biol. Chem. 270 (49): 29145–50. PMID 7493940. doi:10.1074/jbc.270.49.29145
Turner CE, Miller JT (1994). «Primary sequence of paxillin contains putative SH2 and SH3 domain binding motifs and multiple LIM domains: identification of a vinculin and pp125Fak-binding region». J. Cell. Sci. 107 (6): 1583–91. PMID 7525621
Bergman M, Joukov V, Virtanen I, Alitalo K (1995). «Overexpressed Csk tyrosine kinase is localized in focal adhesions, causes reorganization of alpha v beta 5 integrin, and interferes with HeLa cell spreading». Mol. Cell. Biol. 15 (2): 711–22. PMC 231937. PMID 7529872
Salgia R; Li JL; Lo SH; et al. (1995). «Molecular cloning of human paxillin, a focal adhesion protein phosphorylated by P210BCR/ABL». J. Biol. Chem. 270 (10): 5039–47. PMID 7534286. doi:10.1074/jbc.270.10.5039
Schaller MD, Otey CA, Hildebrand JD, Parsons JT (1995). «Focal adhesion kinase and paxillin bind to peptides mimicking beta integrin cytoplasmic domains». J. Cell Biol. 130 (5): 1181–7. PMC 2120552. PMID 7657702. doi:10.1083/jcb.130.5.1181
Yoshida M; Westlin WF; Wang N; et al. (1996). «Leukocyte adhesion to vascular endothelium induces E-selectin linkage to the actin cytoskeleton». J. Cell Biol. 133 (2): 445–55. PMC 2120789. PMID 8609175. doi:10.1083/jcb.133.2.445
Salgia R; Sattler M; Pisick E; et al. (1996). «p210BCR/ABL induces formation of complexes containing focal adhesion proteins and the protooncogene product p120c-Cbl». Exp. Hematol. 24 (2): 310–3. PMID 8641358
Salgia R; Pisick E; Sattler M; et al. (1996). «p130CAS forms a signaling complex with the adapter protein CRKL in hematopoietic cells transformed by the BCR/ABL oncogene». J. Biol. Chem. 271 (41): 25198–203. PMID 8810278. doi:10.1074/jbc.271.41.25198
Brown MC, Perrotta JA, Turner CE (1997). «Identification of LIM3 as the principal determinant of paxillin focal adhesion localization and characterization of a novel motif on paxillin directing vinculin and focal adhesion kinase binding». J. Cell Biol. 135 (4): 1109–23. PMC 2133378. PMID 8922390. doi:10.1083/jcb.135.4.1109
Retta SF; Barry ST; Critchley DR; et al. (1997). «Focal adhesion and stress fiber formation is regulated by tyrosine phosphatase activity». Exp. Cell Res. 229 (2): 307–17. PMID 8986614. doi:10.1006/excr.1996.0376
Mazaki Y, Hashimoto S, Sabe H (1997). «Monocyte cells and cancer cells express novel paxillin isoforms with different binding properties to focal adhesion proteins». J. Biol. Chem. 272 (11): 7437–44. PMID 9054445. doi:10.1074/jbc.272.11.7437
Hiregowdara D; Avraham H; Fu Y; et al. (1997). «Tyrosine phosphorylation of the related adhesion focal tyrosine kinase in megakaryocytes upon stem cell factor and phorbol myristate acetate stimulation and its association with paxillin». J. Biol. Chem. 272 (16): 10804–10. PMID 9099734. doi:10.1074/jbc.272.16.10804
Ostergaard HL, Lou O, Arendt CW, Berg NN (1998). «Paxillin phosphorylation and association with Lck and Pyk2 in anti-CD3- or anti-CD45-stimulated T cells». J. Biol. Chem. 273 (10): 5692–6. PMID 9488700. doi:10.1074/jbc.273.10.5692
Fernandez R, Suchard SJ (1998). «Syk activation is required for spreading and H2O2 release in adherent human neutrophils». J. Immunol. 160 (10): 5154–62. PMID 9590268
Lewis JM, Schwartz MA (1998). «Integrins regulate the association and phosphorylation of paxillin by c-Abl». J. Biol. Chem. 273 (23): 14225–30. PMID 9603926. doi:10.1074/jbc.273.23.14225
Ganju RK; Munshi N; Nair BC; et al. (1998). «Human Immunodeficiency Virus Tat Modulates the Flk-1/KDR Receptor, Mitogen-Activated Protein Kinases, and Components of Focal Adhesion in Kaposi's Sarcoma Cells». J. Virol. 72 (7): 6131–7. PMC 110419. PMID 9621077
Deakin NO, Turner CE (2008). «Paxillin comes of age». J. Cell. Sci. 121 (Pt 15): 2435–44. PMC 2522309. PMID 18650496. doi:10.1242/jcs.018044

Ligações externas

MBInfo: Paxillin
PaxillinInformação com ligações em Cell Migration Gateway
MeSH Paxillin

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[1] OMIM Paxillin

[2] Turner, C. E., Glenney, J. R., Jr. & Burridge, K. Paxillin: a new vinculin-binding protein present in focal adhesions.

[Turner98-3] Turner CE (1998). «Paxillin.». Int. J. Biochem. Cell Biol. 30 (9): 955–59. PMID 9785458. doi:10.1016/S1357-2725(98)00062-4

[4] «From the Cell Migration Knowledgebase». Consultado em 20 de junho de 2016. Arquivado do original em 25 de julho de 2011