Timopoietina

As timopoietinas, timopoetinas ou isoformas beta/gamma do polipéptido 2 associado às laminas [1] são proteínas codificadas pelo gene TMPO nos humanos.[2][3]

Timopoietina (imaxe baseada en PDB 1GJJ).

A timopoietina foi isolada inicialmente do timo bovino e ter-se-lhe-á dado primeiro o nome de timina, que foi alterado para timopoietina, para evitar confundi-la com a base nitrogenada timina.[4]

À timopoietina é atribuída uma acção hormonal, que induz a diferenciação dos timócitos a partir das suas células precursoras.[5]

O gene da timopoietina (TMPO) codifica três ARNm, resultado dum splicing alternativo, que dá origem a três proteínas, de 75 kDa (alfa), 51 kDa (beta) e 39 kDa (gamma), que são expressadas em todas as células. O gene TMPO humano encontra-se na banda 12q22 do cromossoma 22 e é constituída por oito exões. O TMPO alfa está presente e difusamente expressado no núcleo celular, e os TMPO beta e gamma estão localizados na membrana nuclear. O TMPO beta é um homólogo humano da proteína murina LAP2 (polipéptido 2 associada à lamina). O LAP2 desempenha um papel na regulação da arquitectura nuclear ao unir a proteína lamina B1 com os cromossomas e ao intervir na formação da lâmina nuclear. Esta interacção é regulada por fosforilação durante a mitose. Dada a localização nuclear das três isoformas de TMPO, é improvável que estas proteínas desempenhem um papel na indução do CD90 no timo, como se havia sugerido.

Interacções

A timopoietina interage com o factor barreira de auto-integração 1,[6] AKAP8L,[7][8] LMNB1[9][10] e com LMNA.[11][12]

Referências
  1. «TMPO thymopoietin». Consultado em 7 de maio de 2016. Arquivado do original em 7 de março de 2016
  2. Harris CA, Andryuk PJ, Cline S, Chan HK, Natarajan A, Siekierka JJ, Goldstein G (1994). «Three distinct human thymopoietins are derived from alternatively spliced mRNAs». Proc Natl Acad Sci U S A. 91 (14): 6283–7. PMC 44185Acessível livremente. PMID 7517549. doi:10.1073/pnas.91.14.6283
  3. «Entrez Gene: TMPO thymopoietin»
  4. Gideon Goldstein. The isolation of thymopoietin (thymin). Annals of the New York Academy of Sciences. Volume 249, Thymus Factors in Immunity pages 177–185, February 1975
  5. J J Twomey, G Goldstein, V M Lewis, P M Bealmear, R A Good. Bioassay determinations of thymopoietin and thymic hormone levels in human plasma. Proceedings of the National Academy of Science of USA. June 1, 1977 vol. 74 no. 6 2541-2545.
  6. Furukawa, K (1999). «LAP2 binding protein 1 (L2BP1/BAF) is a candidate mediator of LAP2-chromatin interaction». ENGLAND. J. Cell. Sci. 112 (15): 2485–92. ISSN 0021-9533. PMID 10393804
  7. Martins, S B; Eide T, Steen R L, Jahnsen T, Skålhegg B S, Collas P (2000). «HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics». ENGLAND. J. Cell. Sci. 113 (21): 3703–13. ISSN 0021-9533. PMID 11034899
  8. Martins, Sandra; Eikvar Sissel, Furukawa Kazuhiro, Collas Philippe (2003). «HA95 and LAP2 beta mediate a novel chromatin-nuclear envelope interaction implicated in initiation of DNA replication». United States. J. Cell Biol. 160 (2): 177–88. ISSN 0021-9525. PMC 2172640Acessível livremente. PMID 12538639. doi:10.1083/jcb.200210026
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  11. Markiewicz, Ewa; Dechat Thomas, Foisner Roland, Quinlan Roy A, Hutchison Christopher J (2002). «Lamin A/C binding protein LAP2alpha is required for nuclear anchorage of retinoblastoma protein». United States. Mol. Biol. Cell. 13 (12): 4401–13. ISSN 1059-1524. PMC 138642Acessível livremente. PMID 12475961. doi:10.1091/mbc.E02-07-0450
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Bibliografia
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